Фенилаланин

Фенилаланин
Общие
Систематическое наименование	2-амино-3-фенилпропановая кислота
Сокращения	Фен, Phe, F UUU,UUC
Эмпирическая формула	C9H11NO2
Молярная масса	165,19 г/моль
Физические свойства
Плотность	1,29 г/см³
Термические свойства
Температура плавления	283 °C
Химические свойства
pKa	2,20 9,09
Классификация
Рег. номер CAS	[63-91-2]
Рег. номер EINECS	200-568-1

Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой.

L-фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров.

Биосинтез

В процессе биосинтеза фенилаланина промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат, префенат. Фенилаланин в природе синтезируется микроорганизмами, грибами и растениями. Более подробно биосинтез фенилаланина рассмотрен в статье шикиматный путь.

Для человека, как и для всех Metazoa, фенилаланин является незаменимой аминокислотой, потому должен поступать в организм в достаточном количестве с белками пищи.

Катаболизм

В природе известно несколько путей биодеградации фенилаланина. Основными промежуточными продуктами катаболизма фенилаланина и метаболически связанного с ним тирозина у различных организмов выступают фумарат, пируват, сукцинат, ацетоацетат, ацетальдегид и др. У животных и человека фенилаланин и тирозин распадаются до фумарата (превращается в оксалоацетат, являющийся субстратом глюконеогенеза) и ацетоацетата (повышает уровень кетоновых тел в крови), поэтому эти аминокислоты по характеру катаболизма у животных относят к глюко-кетогенным (смешанным) (см. классификацию аминокислот). Основным метаболическим превращением фенилаланина у животных и человека является ферментативное гидроксилирование этой аминокислоты с образованием другой ароматической аминокислоты — тирозина. Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его дефицита, как правило, не возникает. Дальнейшим катаболическим превращениям подвергается именно тирозин.

Фенилаланин является предшественником циннамата — одного из основных предшественников фенилпропаноидов. Фенилаланин может метаболизироваться в один из биогенных аминов — фенилэтиламин.

При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы.

Применение

Фенилаланин в промышленных масштабах получают микробиологическим способом. Используют фенилаланин для сбалансирования кормов для животных, как компонент спортивного питания. Значительная часть фенилаланина идёт на производство дипептида аспартама — синтетического сахарозаменителя, активно использующегося в пищевой промышленности, чаще в производстве жевательной резинки и газированных напитков. Употребление таких продуктов противопоказано лицам, страдающим фенилкетонурией.