Гем а

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «Гем a»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
гем а
Heme a.svg
Гем а
Общие
Традиционные названия Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин
Хим. формула C₄₉H₅₆O₆N₄Fe
Рац. формула C49H56O6N4Fe
Физические свойства
Молярная масса 852.837 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 18535-39-2
PubChem
SMILES
InChI
ChEBI 24479 и 61715
ChemSpider
Безопасность
NFPA 704
NFPA 704.svg
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Гем а — вид гема, координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.

Связь с другими гемами[править | править код]

Гем а отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем а похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гем а О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема а, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерного магнитного резонанса и инфракрасной спектроскопии, была опубликована в 1975 году[1].

История[править | править код]

Гем а был впервые изолирован великим немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротеина цитохром c-оксидазы[2].

Стереохимия[править | править код]

До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема а был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S-конфигурации[3].

Как и гем b, гем а обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится в гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с-оксидазе[4].

Гем а в цитохром-оксидазе с крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)
Гем а в цитохром-оксидазе с(ЦСО) крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]

Примером металлопротеина, содержащего гем а, является цитохром с-оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем а на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема а в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом[5]. Кроме того, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также с ионами меди и близко расположенным цитохромом с.

Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с-оксидазой. ЦСО, по видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство[6].

См. также[править | править код]

Источники[править | править код]

  1. Caughey, W.S.; et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase» (PDF). Journal of Biological Chemistry. 250: 7602–7622.
  2. Warburg, O and Gewitz H S. (1951). «Cytohämin aus Herzmuskel». Zeitschrift für Physiologische Chemie. 288: 1–4. doi:10.1515/bchm2.1951.288.1.1.
  3. Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T. (2005). «Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution». Acta Crystallographica D. 61 (10): 1373–1377. doi:10.1107/S0907444905023358.
  4. Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S. (2003). «The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process». PNAS. 100 (26): 15304–15309. doi:10.1073/pnas.2635097100. PMC 307562. PMID 14673090.
  5. 1 2 Yoshikawa, S.; Shinzawa-Itoh, K.; Nakashima, R.; Yaono, R.; Yamashita, E.; Inoue, N.; Yao, M.; Fei, M. J.; Peters Libeu, C. (1998). «Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase». Science. 280 (5370): 1723–1729. doi:10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.
  6. Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H. (2007). «The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase». PNAS. 104 (10): 4200–4205. doi:10.1073/pnas.0611627104. PMC 1820732. PMID 17360500.