Ренин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Ренин
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

4XX4, 1BBS, 1BIL, 1BIM, 1HRN, 1RNE, 2BKS, 2BKT, 2FS4, 2G1N, 2G1O, 2G1R, 2G1S, 2G1Y, 2G20, 2G21, 2G22, 2G24, 2G26, 2G27, 2I4Q, 2IKO, 2IKU, 2IL2, 2REN, 2V0Z, 2V10, 2V11, 2V12, 2V13, 2V16, 2X0B, 3D91, 3G6Z, 3G70, 3G72, 3GW5, 3K1W, 3KM4, 3O9L, 3OAD, 3OAG, 3OOT, 3OQF, 3OQK, 3OWN, 3Q3T, 3Q4B, 3Q5H, 3SFC, 3VCM, 3VSW, 3VSX, 3VUC, 3VYD, 3VYE, 3VYF, 4AMT, 4GJ5, 4GJ6, 4GJ7, 4GJ8, 4GJ9, 4GJA, 4GJB, 4GJC, 4GJD, 4PYV, 4Q1N, 4RYC, 4RYG, 4RZ1, 4S1G, 4XX3

Идентификаторы
ПсевдонимыREN, HNFJ2, renin, ADTKD4, RTD
Внешние IDOMIM: 179820 MGI: 97898 HomoloGene: 20151 GeneCards: REN
Расположение гена (человек)
1-я хромосома человека
Хр.1-я хромосома человека[1]
1-я хромосома человека
Расположение в геноме REN
Расположение в геноме REN
Локус1q32.1Начало204,154,819 bp[1]
Конец204,190,324 bp[1]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
н/д
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_000537

NM_031192

RefSeq (белок)

NP_000528

NP_112469

Локус (UCSC)Chr 1: 204.15 – 204.19 Mbн/д
Поиск по PubMedИскать[2]Искать[3]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Ренин (от лат. ren — почка), ангиотензиногеназа — компонент ренин-ангиотензиновой системы, регулирующей кровяное давление. Ренин (КФ 3.4.23.15) — протеолитический фермент позвоночных животных и человека.

Структура[править | править код]

Первичная структура предшественника ренина включает 406 аминокислот. После отщепления двух фрагментов (пре- и пропептида) белок превращается в собственно ренин, состоящий из 340 аминокислот, с молекулярной массой 37 кДа.

Синтез и секреция[править | править код]

Ренин вырабатывается юкстагломерулярными клетками в стенках артериол почечных клубочков, откуда поступает в кровь и лимфу. Хотя по месту синтеза его можно отнести к гормонам, ренин не является истинным гормоном, так как не имеет клеточной мишени, а воздействует на другой белок крови. Секреция ренина в значительной мере контролируется традиционным эндокринным механизмом обратной связи.

Действие[править | править код]

Ренин обладает специфической эндопептидазной каталитической активностью и потенциально способен расщеплять пептидную связь -Лейцин-|-Х- (где Х — любая другая аминокислота). В организме ренин действует на другой гликопротеин крови ангиотензиноген, специфически гидролизуя пептидную связь между лейцином и валином. При этом образуется неактивный декапептид (ангиотензин I), который превращается ферментативно (под действием ангиотензинпревращающего фермента) в активный гормон ангиотензин II (гипертензин, или ангиотонин), который сужает кровеносные сосуды и стимулирует секрецию альдостерона надпочечниками. Эти два эффекта приводят к росту артериального давления. Ферменты, подобные ренину, найдены в матке, плаценте, слюнных железах, в мозге и в стенках некоторых крупных артерий.

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000143839 - Ensembl, May 2017
  2. Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

Ссылки[править | править код]

C09