Интегрин альфа-5

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Интегрин альфа-5
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ ITGA5 ; CD49e; FNRA; VLA5A
Внешние ID OMIM: 135620 MGI96604 HomoloGene20508 ChEMBL: 3955 GeneCards: ITGA5 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE ITGA5 201389 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 3678 16402
Ensembl ENSG00000161638 ENSMUSG00000000555
UniProt P08648 P11688
RefSeq (мРНК) NM_002205 NM_010577
RefSeq (белок) NP_002196 NP_034707
Локус (UCSC) Chr 12:
54.79 – 54.81 Mb
Chr 15:
103.34 – 103.37 Mb
PubMed поиск [1] [2]


Интегрин альфа-5 (α5, CD49e) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA5, альфа-субъединица интегрина α5β1 (VLA-5), одного из основных рецепторов фибронектина. Играет роль в межклеточных взаимодействиях.

Функции[править | править вики-текст]

Интегрин альфа-5/бета-1 (α5β1, англ. very late antigen-5, VLA-5) является рецептором для фибронектина и фибриногена. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D) в широком спектре лигандов. В процессе ВИЧ-инфецирования взаимодействие с вирусным Tat-пептидом усиливет ангиогенез в саркоме Капоши. [1]

Взаимодействует с внутриклеточными белками HPS5, NISCH, а также с RAB21 и COMP. Связывается с Tat-пептидом вируса HIV-1.

Структура[править | править вики-текст]

Интегрин альфа-5 — крупный белок, состоит из 1008 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (954 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (28 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, SG1 мотив, участвующий во взаимодействии с хондроитин-сульфатами, и от 5 до 15 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив и участок связывания HPS5.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

См.также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

Библиография[править | править вики-текст]

  • Morgan MR, Byron A, Humphries MJ, Bass MD (July 2009). «Giving off mixed signals--distinct functions of alpha5beta1 and alphavbeta3 integrins in regulating cell behaviour». IUBMB Life 61 (7): 731–8. DOI:10.1002/iub.200. PMID 19514020.
  • Rüegg C, Alghisi GC (2010). «Vascular integrins: therapeutic and imaging targets of tumor angiogenesis». Recent Results Cancer Res. 180: 83–101. DOI:10.1007/978-3-540-78281-0_6. PMID 20033379.
  • Ruoslahti E (1996). «Integrin signaling and matrix assembly.». Tumour Biol. 17 (2): 117–24. DOI:10.1159/000217975. PMID 8658014.
  • Coulombel L, Auffray I, Gaugler MH, Rosemblatt M (1997). «Expression and function of integrins on hematopoietic progenitor cells.». Acta Haematol. 97 (1–2): 13–21. DOI:10.1159/000203655. PMID 8980606.
  • Porter JC, Hogg N (1999). «Integrins take partners: cross-talk between integrins and other membrane receptors». Trends Cell Biol. 8 (10): 390–6. DOI:10.1016/S0962-8924(98)01344-0. PMID 9789327.
  • Evans JP (2001). «Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization». Bioessays 23 (7): 628–39. DOI:10.1002/bies.1088. PMID 11462216.

Ссылки[править | править вики-текст]