Пептидогликан: различия между версиями

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
[непроверенная версия][непроверенная версия]
Содержимое удалено Содержимое добавлено
VolkovBot (обсуждение | вклад)
м робот добавил: ca:Peptidoglicà
Строка 31: Строка 31:
{{bacteriology-stub}}
{{bacteriology-stub}}


[[ca:Peptidoglicà]]
[[cs:Peptidoglykan]]
[[cs:Peptidoglykan]]
[[da:Peptidoglycan]]
[[da:Peptidoglycan]]
Строка 36: Строка 37:
[[en:Peptidoglycan]]
[[en:Peptidoglycan]]
[[es:Peptidoglicano]]
[[es:Peptidoglicano]]
[[fi:Mureiini]]
[[fr:Peptidoglycane]]
[[fr:Peptidoglycane]]
[[it:Peptidoglicano]]
[[he:פפטידוגליקן]]
[[he:פפטידוגליקן]]
[[it:Peptidoglicano]]
[[ja:ペプチドグリカン]]
[[lt:Peptidoglikanas]]
[[lt:Peptidoglikanas]]
[[nl:Peptidoglycaan]]
[[nl:Peptidoglycaan]]
[[ja:ペプチドグリカン]]
[[nn:Peptidoglykan]]
[[nn:Peptidoglykan]]
[[pl:Peptydoglikan]]
[[pl:Peptydoglikan]]
[[pt:Peptidoglicano]]
[[pt:Peptidoglicano]]
[[ro:Peptidoglican]]
[[ro:Peptidoglican]]
[[fi:Mureiini]]
[[sv:Peptidoglykan]]
[[sv:Peptidoglykan]]
[[vi:Murein]]
[[tr:Peptidoglikan]]
[[tr:Peptidoglikan]]
[[uk:Пептидоглікан]]
[[uk:Пептидоглікан]]
[[vi:Murein]]
[[zh:肽聚糖]]
[[zh:肽聚糖]]

Версия от 10:33, 8 сентября 2008

Пептидогликан (также известный как муреин)- гетерополимер N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, сшитый через лактатные остатки N-ацетилмурамовой кислоты короткими пептидными цепочками. Важнейший компонент клеточной стенки бактерий, выполняющий механические функции, осмотической защиты клетки, выполняет антигенные функции. Характерен тольколько для бактерий (в клеточной стенке некоторых архей имеется аналог- псевдопептидогликан). Аминокислотный состав пептидных цепочек является систематическим признаком.

Структура

Структура пептидогликана E. coli

Пептидогликан образует упорядоченную структуру ячеистого строения, построенную из N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, соединенных β-1,4-гликозидными связями. Остатки N-ацетилмурамовой кислоты сшиты между собой при помощи коротких пептидов (сшивка производится ферментом транспептидазой). Типично пептидная цепочка содержит L-аланин, D-глутаминовую кислоту, мезо-диаминопимелиновую кислоту, L-лизин, D-аланин (следует отметить, что мезо-диаминопимелиновая кислота и D-аминокислоты в составе клеточных структур встречаются только в прокариотических клетках). Такая трёхмерная структура сообщает клеточной стенке бактерий прочность и защиту от осмотического лизиса.

Устойчивость пептидогликана

Пептидогликан характерен только для клеточной стенки бактериальных клеток, и поэтому является мишенью для многих антибактериальных средств. Фермент лизоцим атакует β-1,4-гликозидные связи между остатками N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой кислоты, вызывая гидролиз пептидогликана и лизис бактериальной клетки (См. Лизоцим). Муроэндопептидазы разрушают пептидные цепочки, сшивающие нити полимера. β- лактамные антибиотики (напр. пенициллин, цефалоспорин) нарушают синтез пептидогликана, связываясь с транспептидазой. D- циклосерин нарушает синтез D-аланина из L-аланина, тем самым нарушая синтез пептидных цепочек. Механизм защиты от антибиотиков может заключаться в мутации в гене транспептидазы (изменяя сродство пеницилина к транспептидазе), синтез β-лактамаз (расщепляют β-лактамное кольцо антибиотика), мутации, изменяющие проницаемость мембраны для D- циклосерина[1].

См. также


Внешние ссылки

http://evolution.powernet.ru/library/micro/04.html

Примечания