Ген SPN содержит всего один интрон, при этом область гена, кодирующая белок, целиком находится в пределах одного экзона[3]. Ген кодирует белок длиной 400 аминокислотных остатков, который подвергается интенсивному O-гликозилированию после завершения его синтеза на рибосоме. Также человеческий лейкосиалин содержит один сайт N-гликозилирования. Известно, что существует две гликоформы данного гликопротеина, при этом на долю углеводной части лейкосиалина приходится 62—66 % массы молекулы[4].
Лейкосиалин содержит небольшой глобулярный цитоплазматический домен, который позволяет ему взаимодействовать с внутриклеточными белками. Внеклеточная часть гликопротеина имеет линейный размер около 45 нм и взаимодействует с лектинами и другими лигандами[4].
Лейкосиалин синтезируется в Т-лимфоцитах на всех стадиях их развития и выполняет несколько функций в этих клетках. Он является ко-рецепторомE-селектина и, таким образом, принимает участие в проникновении Т-лимфоцитов в очаг воспаления. Лейкосиалин оказывает влияние на передачу сигнала от Т-клеточного рецептора, однако пока до сих пор не установлено как именно.
↑ 12Clark M. C., Baum L. G. T cells modulate glycans on CD43 and CD45 during development and activation, signal regulation, and survival // Ann N Y Acad Sci.. — 2012. — Т. 1253. — С. 58-67. — DOI:10.1111/j.1749-6632.2011.06304.x. — PMID 22288421.
