GP5

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
GP5
Идентификаторы
Символы GP5, CD42d, GPV, glycoprotein V platelet
Внешние IDs MGI: 1096363 HomoloGene: 74523 GeneCards: 2814
Профиль экспрессии РНК
PBB GE GP5 211525 s at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_004488

NM_008148

RefSeq (белок)

NP_004479

NP_032174

Локус (UCSC) Chr 3: 194.39 – 194.4 Mb Chr 16: 30.31 – 30.31 Mb
Поиск PubMed [1] [2]
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)Просмотр/Править (Мышь)

Тромбоцитарный гликопротеин V (англ. Glycoprotein V; GP5; CD42d) — мембранный белок, продукт гена человека GP5[1].

Функции[править | править код]

Гликопротеин V (GP5) входит в рецепторный комплекс гликопротеина Ib-IX-V вместе с альфа и бета цепями гликопротеина Ib и гликопротеином IX. Комплекс функционирует как рецептор фактора фон Виллебранда и участвует в адгезии тромбоцитов к повреждённой поверхности артерий, критического начального этапа гемостаза[1].

Структура[править | править код]

Гликопротеин V, трансмембранный белок, состоит из 544 аминокислот, внеклеточный домен содержит 8 участков N-гликозилирования по аспарагиновым остаткам.

Примечания[править | править код]

Литература[править | править код]

  • Modderman PW, Admiraal LG, Sonnenberg A, von dem Borne AE (1992). “Glycoproteins V and Ib-IX form a noncovalent complex in the platelet membrane”. J. Biol. Chem. 267 (1): 364—9. PMID 1730602.
  • Shimomura T, Fujimura K, Maehama S, et al. (1990). “Rapid purification and characterization of human platelet glycoprotein V: the amino acid sequence contains leucine-rich repetitive modules as in glycoprotein Ib”. Blood. 75 (12): 2349—56. PMID 2350580.
  • Roth GJ, Church TA, McMullen BA, Williams SA (1990). “Human platelet glycoprotein V: a surface leucine-rich glycoprotein related to adhesion”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 170 (1): 153—61. DOI:10.1016/0006-291X(90)91253-O. PMID 2372284.
  • Hickey MJ, Hagen FS, Yagi M, Roth GJ (1993). “Human platelet glycoprotein V: characterization of the polypeptide and the related Ib-V-IX receptor system of adhesive, leucine-rich glycoproteins”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (18): 8327—31. DOI:10.1073/pnas.90.18.8327. PMC 47349. PMID 7690959.
  • Meyer SC, Fox JE (1995). “Interaction of platelet glycoprotein V with glycoprotein Ib-IX regulates expression of the glycoproteins and binding of von Willebrand factor to glycoprotein Ib-IX in transfected cells”. J. Biol. Chem. 270 (24): 14693—9. DOI:10.1074/jbc.270.24.14693. PMID 7782333.
  • Takafuta T, Fujimura K, Kawano H, et al. (1995). “Expression of platelet membrane glycoprotein V in human megakaryocytes and megakaryocytic cell lines: a study using a novel monoclonal antibody against GPV”. Thromb. Haemost. 72 (5): 762—9. PMID 7900083.
  • Lanza F, Morales M, de La Salle C, et al. (1993). “Cloning and characterization of the gene encoding the human platelet glycoprotein V. A member of the leucine-rich glycoprotein family cleaved during thrombin-induced platelet activation”. J. Biol. Chem. 268 (28): 20801—7. PMID 8407908.
  • Yagi M, Edelhoff S, Disteche CM, Roth GJ (1996). “Human platelet glycoproteins V and IX: mapping of two leucine-rich glycoprotein genes to chromosome 3 and analysis of structures”. Biochemistry. 34 (49): 16132—7. DOI:10.1021/bi00049a028. PMID 8519770.
  • Berger G, Massé JM, Cramer EM (1996). “Alpha-granule membrane mirrors the platelet plasma membrane and contains the glycoproteins Ib, IX, and V.”. Blood. 87 (4): 1385—95. PMID 8608228.
  • Ravanat C, Morales M, Azorsa DO, et al. (1997). “Gene cloning of rat and mouse platelet glycoprotein V: identification of megakaryocyte-specific promoters and demonstration of functional thrombin cleavage”. Blood. 89 (9): 3253—62. PMID 9129030.
  • Bradford HN, Dela Cadena RA, Kunapuli SP, et al. (1997). “Human kininogens regulate thrombin binding to platelets through the glycoprotein Ib-IX-V complex”. Blood. 90 (4): 1508—15. PMID 9269768.
  • Wu G, Essex DW, Meloni FJ, et al. (1997). “Human endothelial cells in culture and in vivo express on their surface all four components of the glycoprotein Ib/IX/V complex”. Blood. 90 (7): 2660—9. PMID 9326233.
  • Andrews RK, Harris SJ, McNally T, Berndt MC (1998). “Binding of purified 14-3-3 zeta signaling protein to discrete amino acid sequences within the cytoplasmic domain of the platelet membrane glycoprotein Ib-IX-V complex”. Biochemistry. 37 (2): 638—47. DOI:10.1021/bi970893g. PMID 9425086.
  • Longhurst CM, White MM, Wilkinson DA, Jennings LK (1999). “A CD9, alphaIIbbeta3, integrin-associated protein, and GPIb/V/IX complex on the surface of human platelets is influenced by alphaIIbbeta3 conformational states”. Eur. J. Biochem. 263 (1): 104—11. DOI:10.1046/j.1432-1327.1999.00467.x. PMID 10429193.
  • Dicker IB, Pedicord DL, Seiffert DA, et al. (2002). “Both the high affinity thrombin receptor (GPIb-IX-V) and GPIIb/IIIa are implicated in expression of thrombin-induced platelet procoagulant activity”. Thromb. Haemost. 86 (4): 1065—9. PMID 11686325.
  • Rabie T, Strehl A, Ludwig A, Nieswandt B (2005). “Evidence for a role of ADAM17 (TACE) in the regulation of platelet glycoprotein V.”. J. Biol. Chem. 280 (15): 14462—8. DOI:10.1074/jbc.M500041200. PMID 15691827.
  • Aktas B, Pozgajova M, Bergmeier W, et al. (2006). “Aspirin induces platelet receptor shedding via ADAM17 (TACE)”. J. Biol. Chem. 280 (48): 39716—22. DOI:10.1074/jbc.M507762200. PMID 16179345.
  • Lewandrowski U, Moebius J, Walter U, Sickmann A (2006). “Elucidation of N-glycosylation sites on human platelet proteins: a glycoproteomic approach”. Mol. Cell. Proteomics. 5 (2): 226—33. DOI:10.1074/mcp.M500324-MCP200. PMID 16263699.