Антигены групп крови Резус-фактор связаны с белками эритроцитарной мембраны молекулярной массой около 30 кДа, поэтому называются полипептиды Rh30. Мембранные белки с различным уровнем гликозилирования и молекулярной массой 50 и 45 кДа называются гликопротеины Rh50. Последние ко-преципитируют вместе с полипептидами Rh30 в процессе иммунопреципитации как моно-, так и поликлональными антителами к Rh. Антигены Rh существуют как мультисубъединичный комплекс, в который входят CD47, LW, гликофорин B, и играет важную роль в гликопротеине Rh50[6].
RHAG ассоциирован с экспрессией антигена Резус-фактора. Может входить в олигомерный комплекс, который осуществляет функции транспортёра или канала в мембране эритроцитов. Участвует в транспорте аммония через эритроцитарную мембрану. Видимо, участвует в транспорте моновалентных катионов[8].
Bakouh N., Benjelloun F., Cherif-Zahar B., Planelles G. The challenge of understanding ammonium homeostasis and the role of the Rh glycoproteins (англ.) // Transfusion Clinique Et Biologique : journal. — 2006. — Vol. 13, no. 1—2. — P. 139—146. — doi:10.1016/j.tracli.2006.02.008. — PMID16564724.
Ripoche P., Goossens D., Devuyst O., Gane P., Colin Y., Verkman A. S., Cartron J. P. Role of RhAG and AQP1 in NH3 and CO2 gas transport in red cell ghosts: a stopped-flow analysis (англ.) // Transfusion Clinique Et Biologique : journal. — 2006. — Vol. 13, no. 1—2. — P. 117—122. — doi:10.1016/j.tracli.2006.03.004. — PMID16574458.
Ridgwell K., Spurr N. K., Laguda B., MacGeoch C., Avent N. D., Tanner M. J. Isolation of cDNA clones for a 50 kDa glycoprotein of the human erythrocyte membrane associated with Rh (rhesus) blood-group antigen expression (англ.) // The Biochemical Journal (англ.) (рус. : journal. — 1992. — October (vol. 287, no. 1). — P. 223—228. — PMID1417776. — PMC1133147.
Avent N. D., Ridgwell K., Mawby W. J., Tanner M. J., Anstee D. J., Kumpel B. Protein-sequence studies on Rh-related polypeptides suggest the presence of at least two groups of proteins which associate in the human red-cell membrane (англ.) // The Biochemical Journal (англ.) (рус. : journal. — 1988. — December (vol. 256, no. 3). — P. 1043—1046. — doi:10.1042/bj2561043. — PMID3146980. — PMC1135522.
Cherif-Zahar B., Raynal V., Gane P., Mattei M. G., Bailly P., Gibbs B., Colin Y., Cartron J. P. Candidate gene acting as a suppressor of the RH locus in most cases of Rh-deficiency (англ.) // Nature Genetics : journal. — 1996. — February (vol. 12, no. 2). — P. 168—173. — doi:10.1038/ng0296-168. — PMID8563755.
Huang C. H. The human Rh50 glycoprotein gene. Structural organization and associated splicing defect resulting in Rh(null) disease (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1998. — January (vol. 273, no. 4). — P. 2207—2213. — doi:10.1074/jbc.273.4.2207. — PMID9442063.
Hyland C. A., Chérif-Zahar B., Cowley N., Raynal V., Parkes J., Saul A., Cartron J. P. A novel single missense mutation identified along the RH50 gene in a composite heterozygous Rhnull blood donor of the regulator type (англ.) // Blood (англ.) (рус. : journal. — American Society of Hematology (англ.) (рус., 1998. — February (vol. 91, no. 4). — P. 1458—1463. — PMID9454778.
Huang C. H., Liu Z., Cheng G., Chen Y. Rh50 glycoprotein gene and rhnull disease: a silent splice donor is trans to a Gly279-->Glu missense mutation in the conserved transmembrane segment (англ.) // Blood (англ.) (рус. : journal. — American Society of Hematology (англ.) (рус., 1998. — September (vol. 92, no. 5). — P. 1776—1784. — PMID9716608.
Chérif-Zahar B., Matassi G., Raynal V., Gane P., Delaunay J., Arrizabalaga B., Cartron J. P. Rh-deficiency of the regulator type caused by splicing mutations in the human RH50 gene (англ.) // Blood (англ.) (рус. : journal. — American Society of Hematology (англ.) (рус., 1998. — October (vol. 92, no. 7). — P. 2535—2540. — PMID9746795.
Huang C., Cheng G. J., Reid M. E., Chen Y. Rhmod syndrome: a family study of the translation-initiator mutation in the Rh50 glycoprotein gene (англ.) // American Journal of Human Genetics (англ.) (рус. : journal. — 1999. — January (vol. 64, no. 1). — P. 108—117. — doi:10.1086/302215. — PMID9915949. — PMC1377708.
Iwamoto S., Suganuma H., Kamesaki T., Omi T., Okuda H., Kajii E. Cloning and characterization of erythroid-specific DNase I-hypersensitive site in human rhesus-associated glycoprotein gene (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2000. — September (vol. 275, no. 35). — P. 27324—27331. — doi:10.1074/jbc.M003297200. — PMID10862620.
Marini A. M., Matassi G., Raynal V., André B., Cartron J. P., Chérif-Zahar B. The human Rhesus-associated RhAG protein and a kidney homologue promote ammonium transport in yeast (англ.) // Nature Genetics : journal. — 2000. — November (vol. 26, no. 3). — P. 341—344. — doi:10.1038/81656. — PMID11062476.
Westhoff C. M., Ferreri-Jacobia M., Mak D. O., Foskett J. K. Identification of the erythrocyte Rh blood group glycoprotein as a mammalian ammonium transporter (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — April (vol. 277, no. 15). — P. 12499—12502. — doi:10.1074/jbc.C200060200. — PMID11861637.
Mouro-Chanteloup I., D'Ambrosio A. M., Gane P., Le Van Kim C., Raynal V., Dhermy D., Cartron J. P., Colin Y. Cell-surface expression of RhD blood group polypeptide is posttranscriptionally regulated by the RhAG glycoprotein (англ.) // Blood (англ.) (рус. : journal. — American Society of Hematology (англ.) (рус., 2002. — August (vol. 100, no. 3). — P. 1038—1047. — PMID12130520.
Chen B. S., Xu Z. X., Xu X., Cai Y., Han Y. L., Wang J., Xia S. H., Hu H., Wei F., Wu M., Wang M. R. RhCG is downregulated in oesophageal squamous cell carcinomas, but expressed in multiple squamous epithelia (англ.) // European Journal of Cancer (англ.) (рус. : journal. — 2002. — September (vol. 38, no. 14). — P. 1927—1936. — doi:10.1016/S0959-8049(02)00190-9. — PMID12204676.
Dahl K. N., Westhoff C. M., Discher D. E. Fractional attachment of CD47 (IAP) to the erythrocyte cytoskeleton and visual colocalization with Rh protein complexes (англ.) // Blood (англ.) (рус. : journal. — American Society of Hematology (англ.) (рус., 2003. — February (vol. 101, no. 3). — P. 1194—1199. — doi:10.1182/blood-2002-04-1187. — PMID12393442.
↑Matassi G., Chérif-Zahar B., Raynal V., Rouger P., Cartron J. P. Organization of the human RH50A gene (RHAG) and evolution of base composition of the RH gene family (англ.) // Genomics : journal. — 1998. — January (vol. 47, no. 2). — P. 286—293. — doi:10.1006/geno.1997.5112. — PMID9479501.
↑Stewart A. K., Shmukler B. E., Vandorpe D. H., Rivera A., Heneghan J. F., Li X., Hsu A., Karpatkin M., O'Neill A. F., Bauer D. E., Heeney M. M., John K., Kuypers F. A., Gallagher P. G., Lux S. E., Brugnara C., Westhoff C. M., Alper S. L. Loss-of-function and gain-of-function phenotypes of stomatocytosis mutant RhAG F65S (англ.) // American Physiological Society (англ.) (рус. : journal. — 2011. — December (vol. 301, no. 6). — P. C1325—43. — doi:10.1152/ajpcell.00054.2011. — PMID21849667. — PMC3233792.
↑Nicolas V., Le Van Kim C., Gane P., Birkenmeier C., Cartron J. P., Colin Y., Mouro-Chanteloup I. Rh-RhAG/ankyrin-R, a new interaction site between the membrane bilayer and the red cell skeleton, is impaired by Rh(null)-associated mutation (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — July (vol. 278, no. 28). — P. 25526—25533. — doi:10.1074/jbc.M302816200. — PMID12719424.