TNFRSF1B

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
TNFRSF1B
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ TNFRSF1B ; CD120b; TBPII; TNF-R-II; TNF-R75; TNFBR; TNFR1B; TNFR2; TNFR80; p75; p75TNFR
Внешние ID OMIM: 191191 MGI1314883 HomoloGene829 ChEMBL: 1250356 GeneCards: TNFRSF1B Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE TNFRSF1B 203508 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 7133 21938
Ensembl ENSG00000028137 ENSMUSG00000028599
UniProt P20333 P25119
RefSeq (мРНК) NM_001066 NM_011610
RefSeq (белок) NP_001057 NP_035740
Локус (UCSC) Chr 1:
12.23 – 12.27 Mb
Chr 4:
145.21 – 145.25 Mb
Поиск в PubMed [1] [2]

TNFRSF1B (англ. tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B) — мембранный белок, рецептор из надсемейства рецепторов фактора некроза опухоли. У человека кодируется геном TNFRSF1B.

Функции[править | править вики-текст]

TNFRSF1B надсемейства рецептора факторов некроза опухоли входит в одну группу вместе с TNFRSF1A. TNFRSF1B и TNFRSF1A формируют гетеродимер, который рекрутирует два анти-апоптозных белка c-IAP1 и c-IAP2, имеющих E3 убиквитинлигазную активность, хотя роль белков IAP в функциях фактора некроза опухоли.

TNFRSF1B участвует в защите нейронов от апоптоза, стимулируя анти-оксидативные механизмы.[1]

Взаимодействия[править | править вики-текст]

TNFRSF1B взаимодействует с белками TRAF2,[2][3][4][5][6][7][8] и TTRAP.[9]

См. также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

  1. 7133 Entrez Gene: TNFRSF1B tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B.
  2. Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M, Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (2004). «A physical and functional map of the human TNF-alpha/NF-kappa B signal transduction pathway». Nat. Cell Biol. 6 (2): 97–105. DOI:10.1038/ncb1086. PMID 14743216.
  3. Song HY, Donner DB (1995). «Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor». Biochem. J. 309 (3): 825–9. PMID 7639698.
  4. Takeuchi M, Rothe M, Goeddel DV (1996). «Anatomy of TRAF2. Distinct domains for nuclear factor-kappaB activation and association with tumor necrosis factor signaling proteins». J. Biol. Chem. 271 (33): 19935–42. DOI:10.1074/jbc.271.33.19935. PMID 8702708.
  5. Hostager BS, Bishop GA (2002). «Role of TNF receptor-associated factor 2 in the activation of IgM secretion by CD40 and CD120b». J. Immunol. 168 (7): 3318–22. PMID 11907088.
  6. Rothe M, Xiong J, Shu HB, Williamson K, Goddard A, Goeddel DV (1996). «I-TRAF is a novel TRAF-interacting protein that regulates TRAF-mediated signal transduction». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (16): 8241–6. DOI:10.1073/pnas.93.16.8241. PMID 8710854.
  7. Marsters SA, Ayres TM, Skubatch M, Gray CL, Rothe M, Ashkenazi A (1997). «Herpesvirus entry mediator, a member of the tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, interacts with members of the TNFR-associated factor family and activates the transcription factors NF-kappaB and AP-1». J. Biol. Chem. 272 (22): 14029–32. DOI:10.1074/jbc.272.22.14029. PMID 9162022.
  8. Carpentier I, Coornaert B, Beyaert R (2008). «Smurf2 is a TRAF2 binding protein that triggers TNF-R2 ubiquitination and TNF-R2-induced JNK activation». Biochem. Biophys. Res. Commun. 374 (4): 752–7. DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.103. PMID 18671942.
  9. Pype S, Declercq W, Ibrahimi A, Michiels C, Van Rietschoten JG, Dewulf N, de Boer M, Vandenabeele P, Huylebroeck D, Remacle JE (2000). «TTRAP, a novel protein that associates with CD40, tumor necrosis factor (TNF) receptor-75 and TNF receptor-associated factors (TRAFs), and that inhibits nuclear factor-kappa B activation». J. Biol. Chem. 275 (24): 18586–93. DOI:10.1074/jbc.M000531200. PMID 10764746.

Литература[править | править вики-текст]

  • Kollias G, Kontoyiannis D (2003). «Role of TNF/TNFR in autoimmunity: specific TNF receptor blockade may be advantageous to anti-TNF treatments.». Cytokine Growth Factor Rev. 13 (4–5): 315–21. DOI:10.1016/S1359-6101(02)00019-9. PMID 12220546.
  • Holtmann MH, Schuchmann M, Zeller G, et al. (2003). «The emerging distinct role of TNF-receptor 2 (p80) signaling in chronic inflammatory disorders». Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.) 50 (4): 279–88. PMID 12371624.
  • Horiuchi T, Kiyohara C, Tsukamoto H, et al. (2007). «A functional M196R polymorphism of tumour necrosis factor receptor type 2 is associated with systemic lupus erythematosus: a case-control study and a meta-analysis». Ann. Rheum. Dis. 66 (3): 320–4. DOI:10.1136/ard.2006.058917. PMID 17028114.