TFRC

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
Рецептор трансферрина 1
Protein TFRC PDB 1cx8.png
1CX8
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ TFRC ; CD71; T9; TFR; TFR1; TR; TRFR; p90
Внешние ID OMIM: 190010 MGI98822 HomoloGene2429 GeneCards: TFRC Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE TFRC 208691 at tn.png
PBB GE TFRC 207332 s at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 7037 22042
Ensembl ENSG00000072274 ENSMUSG00000022797
UniProt P02786 Q62351
RefSeq (мРНК) NM_001128148 NM_011638
RefSeq (белок) NP_001121620 NP_035768
Локус (UCSC) Chr 3:
196.03 – 196.08 Mb
Chr 16:
32.61 – 32.63 Mb
Поиск в PubMed [1] [2]

Рецептор трансферрина 1 (TfR1, CD71) — мембранный белок. Продукт гена человека TFRC.[1][2] Необходим для доставки железа от трансферрина в клетку.[3][4]

Структура[править | править код]

Комплекс Fe-Tf-TfR.

Рецептор трансферрина 1 является трансмембранным гликопротеином, состоит из двух мономеров, соединённых дисульфидной связью. Каждый мономер связывает одну молекулу голотрансферина, образуя комплекс Fe-Tf-TfR. Мономерный белок состоит из 760 аминокислот, молекулярная масса 84,87 кДа. Растворимый рецептор трансферина образуется при отщеплении N-концевого фрагмента (100 аминокислот), содержащего трансмембранный домен.

Функции[править | править код]

При связывании рецептора с трансферрином лиганд-рецепторный комплекс подвергается рецептор-опосредованному эндоцитозу[5] и попадает в специализированные эндосомы. Эндосомальное закисление приводит к высвобождению железа из комплекса Fe-Tf-TfR, а комплекс рецептора с апотрансферрином Tf-TfR возвращается на клеточную поверхность, где pH вновь становится нейтральной, что, в свою очередь, приводит к потере афинности и диссоциации апотрансферина от рецептора. Рецептор трансферрина играет ключевую роль в формировании эритроцитов и развитии нервной системы. Кроме трансферрина вторым лигандом рецептора трансферрина является т. н. белок наследственного гемохроматоза HFE, который конкурирует за связывание с рецептором.

Экспрессия регулируется уровнем железа в клетке, что опосредовано регуляторными белками IRP1 и IRP2.

Взаимодействия[править | править код]

TFRC взаимодействует с белками GABARAP[6] и HFE.[7][8]

См. также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. Sutherland R, Delia D, Schneider C, Newman R, Kemshead J, Greaves M (July 1981). «Ubiquitous cell-surface glycoprotein on tumor cells is proliferation-associated receptor for transferrin». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78 (7): 4515–9. DOI:10.1073/pnas.78.7.4515. PMID 6270680.
  2. Rabin M, McClelland A, Kühn L, Ruddle FH (November 1985). «Regional localization of the human transferrin receptor gene to 3q26.2----qter». Am. J. Hum. Genet. 37 (6): 1112–6. PMID 3002171.
  3. Aisen P (November 2004). «Transferrin receptor 1». Int. J. Biochem. Cell Biol. 36 (11): 2137–43. DOI:10.1016/j.biocel.2004.02.007. PMID 15313461.
  4. Moos T (November 2002). «Brain iron homeostasis». Danish Medical Bulletin 49 (4): 279–301. PMID 12553165.
  5. Speeckaert, Marijn M.; Speeckaert, Reinhart; Delanghe, Joris R. (December 2010). «Biological and clinical aspects of soluble transferrin receptor». Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences 47 (5-6): 213–228. DOI:10.3109/10408363.2010.550461. PMID 21391831.
  6. Green F, O'Hare T, Blackwell A, Enns CA (May 2002). «Association of human transferrin receptor with GABARAP». FEBS Lett. 518 (1–3): 101–6. DOI:10.1016/S0014-5793(02)02655-8. PMID 11997026.
  7. Feder JN, Penny DM, Irrinki A, Lee VK, Lebrón JA, Watson N, Tsuchihashi Z, Sigal E, Bjorkman PJ, Schatzman RC (February 1998). «The hemochromatosis gene product complexes with the transferrin receptor and lowers its affinity for ligand binding». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (4): 1472–7. DOI:10.1073/pnas.95.4.1472. PMID 9465039.
  8. West AP, Bennett MJ, Sellers VM, Andrews NC, Enns CA, Bjorkman PJ (December 2000). «Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE». J. Biol. Chem. 275 (49): 38135–8. DOI:10.1074/jbc.C000664200. PMID 11027676.

Ссылки[править | править код]