TNFRSF17

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к: навигация, поиск
TNFRSF17
Protein TNFRSF17 PDB 1oqd.png
1OQD
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
Символ TNFRSF17 ; BCM; BCMA; CD269; TNFRSF13A
Внешние ID OMIM: 109545 MGI1343050 HomoloGene920 GeneCards: TNFRSF17 Gene
Профиль экспрессии РНК
PBB GE TNFRSF17 206641 at tn.png
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 608 21935
Ensembl ENSG00000048462 ENSMUSG00000022496
UniProt Q02223 O88472
RefSeq (мРНК) NM_001192 NM_011608
RefSeq (белок) NP_001183 NP_035738
Локус (UCSC) Chr 16:
12.06 – 12.06 Mb
Chr 16:
11.31 – 11.32 Mb
Поиск в PubMed [1] [2]

TNFRSF17 (англ. tumor necrosis factor receptor superfamily, member 17) — мембранный белок, рецептор из надсемейства рецепторов фактора некроза опухоли. Продукт гена человека TNFRSF17. Играет роль в регуляции B-лимфоцитов.

Функции[править | править вики-текст]

TNFRSF17 входит в многочисленное надсемейство рецепторов фактора некроза опухоли (TNFR). Этот рецептор преимущественно экспрессирован на B-лимфоцитах и может участвовать в развитии этих клеток и в аутоиммунном ответе. Экспрессия TNFRSF17 совпадает с конечным созреванием B-лимфоцитов.

Лигандами рецептора являются фактор активации B-лимфоцитов TNFSF13B (TALL-1, BAFF) и TNFSF13 (APRIL). Связывание лиганда с рецептором TNFRSF17 приводит к активации сигнальных путей клеточной выживаемости и пролиферации NF-kB и MAPK8/JNK.

Структура[править | править вики-текст]

Белок состоит из 184 аминокислот, молекулярная масса — 20,2 кДа. N-концевой внеклеточный домен содержит 1 характеристический повтор TNFR-Cys. Кроме этого, домен содержит до 3 внутримолекулярных дисульфидных связей.

Связывается с цитозольными адаптерными белками TRAF1, TRAF2, TRAF3, TRAF5 и TRAF6.

См. также[править | править вики-текст]

Примечания[править | править вики-текст]

Литература[править | править вики-текст]

  • Treml LS, Crowley JE, Cancro MP (2007). «BLyS receptor signatures resolve homeostatically independent compartments among naïve and antigen-experienced B cells». Semin. Immunol. 18 (5): 297–304. DOI:10.1016/j.smim.2006.07.001. PMID 16919470.
  • Mackay F, Leung H (2007). «The role of the BAFF/APRIL system on T cell function». Semin. Immunol. 18 (5): 284–9. DOI:10.1016/j.smim.2006.04.005. PMID 16931039.
  • Gras MP, Laâbi Y, Linares-Cruz G, et al. (1996). «BCMAp: an integral membrane protein in the Golgi apparatus of human mature B lymphocytes». Int. Immunol. 7 (7): 1093–106. DOI:10.1093/intimm/7.7.1093. PMID 8527407.
  • Loftus BJ, Kim UJ, Sneddon VP, et al. (1999). «Genome duplications and other features in 12 Mb of DNA sequence from human chromosome 16p and 16q». Genomics 60 (3): 295–308. DOI:10.1006/geno.1999.5927. PMID 10493829.
  • Gross JA, Johnston J, Mudri S, et al. (2000). «TACI and BCMA are receptors for a TNF homologue implicated in B-cell autoimmune disease». Nature 404 (6781): 995–9. DOI:10.1038/35010115. PMID 10801128.
  • Hatzoglou A, Roussel J, Bourgeade MF, et al. (2000). «TNF receptor family member BCMA (B cell maturation) associates with TNF receptor-associated factor (TRAF) 1, TRAF2, and TRAF3 and activates NF-kappa B, elk-1, c-Jun N-terminal kinase, and p38 mitogen-activated protein kinase». J. Immunol. 165 (3): 1322–30. PMID 10903733.
  • Shu HB, Johnson H (2000). «B cell maturation protein is a receptor for the tumor necrosis factor family member TALL-1». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (16): 9156–61. DOI:10.1073/pnas.160213497. PMID 10908663.
  • Yu G, Boone T, Delaney J, et al. (2001). «APRIL and TALL-I and receptors BCMA and TACI: system for regulating humoral immunity». Nat. Immunol. 1 (3): 252–6. DOI:10.1038/79802. PMID 10973284.
  • Kawasaki A, Tsuchiya N, Fukazawa T, et al. (2001). «Presence of four major haplotypes in human BCMA gene: lack of association with systemic lupus erythematosus and rheumatoid arthritis». Genes Immun. 2 (5): 276–9. DOI:10.1038/sj.gene.6363770. PMID 11528522.
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). «Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899–903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932.
  • Novak AJ, Darce JR, Arendt BK, et al. (2004). «Expression of BCMA, TACI, and BAFF-R in multiple myeloma: a mechanism for growth and survival». Blood 103 (2): 689–94. DOI:10.1182/blood-2003-06-2043. PMID 14512299.
  • Hymowitz SG, Patel DR, Wallweber HJ, et al. (2005). «Structures of APRIL-receptor complexes: like BCMA, TACI employs only a single cysteine-rich domain for high affinity ligand binding». J. Biol. Chem. 280 (8): 7218–27. DOI:10.1074/jbc.M411714200. PMID 15542592.
  • Bellucci R, Alyea EP, Chiaretti S, et al. (2005). «Graft-versus-tumor response in patients with multiple myeloma is associated with antibody response to BCMA, a plasma-cell membrane receptor». Blood 105 (10): 3945–50. DOI:10.1182/blood-2004-11-4463. PMID 15692072.
  • Hendriks J, Planelles L, de Jong-Odding J, et al. (2005). «Heparan sulfate proteoglycan binding promotes APRIL-induced tumor cell proliferation». Cell Death Differ. 12 (6): 637–48. DOI:10.1038/sj.cdd.4401647. PMID 15846369.
  • Chiu A, Xu W, He B, et al. (2007). «Hodgkin lymphoma cells express TACI and BCMA receptors and generate survival and proliferation signals in response to BAFF and APRIL». Blood 109 (2): 729–39. DOI:10.1182/blood-2006-04-015958. PMID 16960154.
  • Smirnova AS, Andrade-Oliveira V, Gerbase-Delima M (2008). «Identification of new splice variants of the genes BAFF and BCMA». Molecular Immunology 45 (4): 1179–1183. DOI:10.1016/j.molimm.2007.07.028. PMID 17825416.

Ссылки[править | править вики-текст]