Интегрин альфа-2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интегрин альфа-2
Protein ITGA2 PDB 1aox.png
1AOX
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволITGA2 ; BR; CD49B; GPIa; HPA-5; VLA-2; VLAA2
Внешние IDOMIM: 192974 MGI96600 HomoloGene1662 ChEMBL: 4998 GeneCards: ITGA2 Gene
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez367316398
EnsemblENSG00000164171ENSMUSG00000015533
UniProtP17301Q62469
RefSeq (мРНК)NM_002203NM_008396
RefSeq (белок)NP_002194NP_032422
Локус (UCSC)Chr 5:
52.29 – 52.39 Mb
Chr 13:
114.84 – 114.93 Mb
Поиск в PubMed[1][2]

Интегрин альфа-2 (α2, CD49b) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA2, коллаген-связывающий рецептор.

Функции[править | править код]

Интегрин альфа-2/бета-1, (α2β1, называемый также англ. very late antigen-2, VLA-2) является рецептором для ламинина, коллагена, коллагеновых C-пропептидов, фибронектина и E-кадгерина. Распознаёт пролин-гидроксилированную последовательность (G-F-P-G-E-R) в коллагене. Отвечает за адгезию тромбоцитов и других клеток к коллагену, модулирование экспрессии генов коллагена и коллагеназы, участвует в организации синтезированного внеклеточного матрикса. [1]

Взаимодействует с внутриклеточными белкоми HPS5 и RAB21. Является рецептором белков оболочки эховирусов и некоторых других вирусов.

Структура[править | править код]

Интегрин альфа-2 — крупный белок, состоит из 1152 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 129,3 кДа. N-концевой участок (1103 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и короткий внутриклеточный фрагмент (27 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP повторов, VWFA домен, от 1 до 10 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR мотив и участок фосфорилирования по треонину.

Интегрин альфа-2 относится к интегринам с I-доменом (VWFA домен), которые не подвергаются ограниченному протеолизу в процессе созревания.

См.также[править | править код]

Примечания[править | править код]

Библиография[править | править код]

  • Plenz G.A., Deng M.C., Robenek H., Völker W. Vascular collagens: spotlight on the role of type VIII collagen in atherogenesis. (англ.) // Atherosclerosis : journal. — 2003. — Vol. 166, no. 1. — P. 1—11. — DOI:10.1016/S0021-9150(01)00766-3. — PMID 12482545.
  • Charakida M., Tousoulis D., Stefanadis C., Toutouzas P. The impact of platelet glycoprotein IIIa and Ia polymorphisms in cardiovascular thrombotic disease. (англ.) // Italian heart journal : official journal of the Italian Federation of Cardiology : journal. — 2003. — Vol. 4, no. 1. — P. 17—22. — PMID 12690916.
  • Tsantes A.E., Nikolopoulos G.K., Bagos P.G., et al. Lack of association between the platelet glycoprotein Ia C807T gene polymorphism and coronary artery disease: a meta-analysis. (англ.) // International Journal of Cardiology (англ.) : journal. — 2007. — Vol. 118, no. 2. — P. 189—196. — DOI:10.1016/j.ijcard.2006.06.047. — PMID 17023078.
  • Eckes B., Zweers M.C., Zhang Z.G., et al. Mechanical tension and integrin alpha 2 beta 1 regulate fibroblast functions (англ.) // J. Investig. Dermatol. Symp. Proc. : journal. — 2006. — September (vol. 11, no. 1). — P. 66—72. — PMID 17069012.

Ссылки[править | править код]