EMR2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
EMR2
Protein EMR2 PDB 2bo2.png
Доступные структуры
PDBHuman UniProt search: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы ADGRE2, CD312, VBU, EMR2, adhesion G protein-coupled receptor E2, CD97
Внешние IDs OMIM: 606100 HomoloGene: 113735 GeneCards: 30817
Профиль экспрессии РНК
PBB GE EMR2 207610 s at fs.png
Больше информации
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (мРНК)

n/a

RefSeq (белок)

NP_001257981
NP_038475

n/a

Локус (UCSC) Chr 19: 14.73 – 14.78 Mb n/a
Поиск PubMed [1] n/a
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)

EMR2 (англ. EGF-like module-containing mucin-like hormone receptor-like 2; CD312) — мембранный белок группы адгезивных рецепторов, сопряжённых с G-белком[1][2]. Продукт гена человека ADGRE2[3]. Белки этой группы характеризуются относительно большим внеклеточным участком с особым аутопротеолитическим участком[4]. EMR2 экспрессирован на моноцитах и макрофагах, на дендритных клетках и всех типах гранулоцитов[5] Альтернативный сплайсинг приводит к полиморфизму EMR2, который в результате содержит от 2 до 5 EGF-подобных доменов на N-концевом участке белка. Эти домены у EMR2 на 97% идентичны с таковыми белка CD97[6]. Аналог гена Emr2 отсутствует в геноме мыши.[7] Ген также тесно связан с геном EMR3 на хромосоме 19.

Лиганд[править | править код]

EMR2, так же как белок CD97, связывает хондроитинсульфат B и таким образом играет роль в прикреплении клетки[8].

Примечания[править | править код]

  1. Stacey M, Yona S. Adhesion-GPCRs: Structure to Function (Advances in Experimental Medicine and Biology). — Berlin : Springer, 2011. — ISBN 1-4419-7912-3.
  2. Langenhan T, Aust G, Hamann J (May 2013). “Sticky signaling--adhesion class G protein-coupled receptors take the stage”. Science Signaling. 6 (276): re3. DOI:10.1126/scisignal.2003825. PMID 23695165.
  3. Hamann J, Aust G, Araç D, Engel FB, Formstone C, Fredriksson R, et al. (April 2015). “International Union of Basic and Clinical Pharmacology. XCIV. Adhesion G protein-coupled receptors”. Pharmacological Reviews. 67 (2): 338—67. DOI:10.1124/pr.114.009647. PMC 4394687. PMID 25713288.
  4. Araç D, Boucard AA, Bolliger MF, Nguyen J, Soltis SM, Südhof TC, Brunger AT (March 2012). “A novel evolutionarily conserved domain of cell-adhesion GPCRs mediates autoproteolysis”. The EMBO Journal. 31 (6): 1364—78. DOI:10.1038/emboj.2012.26. PMC 3321182. PMID 22333914.
  5. Lin HH, Stacey M, Hamann J, Gordon S, McKnight AJ (July 2000). “Human EMR2, a novel EGF-TM7 molecule on chromosome 19p13.1, is closely related to CD97”. Genomics. 67 (2): 188—200. DOI:10.1006/geno.2000.6238. PMID 10903844.
  6. Gordon S, Hamann J, Lin HH, Stacey M (September 2011). “F4/80 and the related adhesion-GPCRs”. European Journal of Immunology. 41 (9): 2472—6. DOI:10.1002/eji.201141715. PMID 21952799.
  7. Kwakkenbos MJ, Matmati M, Madsen O, Pouwels W, Wang Y, Bontrop RE, Heidt PJ, Hoek RM, Hamann J (December 2006). “An unusual mode of concerted evolution of the EGF-TM7 receptor chimera EMR2”. FASEB Journal. 20 (14): 2582—4. DOI:10.1096/fj.06-6500fje. PMID 17068111.
  8. Stacey M, Chang GW, Davies JQ, Kwakkenbos MJ, Sanderson RD, Hamann J, Gordon S, Lin HH (October 2003). “The epidermal growth factor-like domains of the human EMR2 receptor mediate cell attachment through chondroitin sulfate glycosaminoglycans”. Blood. 102 (8): 2916—24. DOI:10.1182/blood-2002-11-3540. PMID 12829604.