Интегрин бета-2

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
(перенаправлено с «CD18»)
Перейти к навигации Перейти к поиску
Интегрин бета-2
1L3Y1L3Y
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB

1JX3, 1L3Y, 1YUK, 2JF1, 2P26, 2P28, 2V7D, 3K6S, 3K71, 3K72, 4NEH, 4NEN

Идентификаторы
Символ ITGB2 ; CD18; LAD; LCAMB; LFA-1; MAC-1; MF17; MFI7
Внешние ID OMIM: 600065 MGI: 96611 HomoloGene: 20092 ChEMBL: 3631 GeneCards: Ген ITGB2
Генная онтология
Функция • glycoprotein binding

• receptor activity
• protein binding
• protein kinase binding

• metal ion binding
Компонент клетки • plasma membrane

• integrin complex
• cell surface
• membrane
• receptor complex

• extracellular vesicular exosome
Биологический процесс • toll-like receptor signaling pathway

• apoptotic process
• inflammatory response
• cell adhesion
• leukocyte cell-cell adhesion
• cell-matrix adhesion
• integrin-mediated signaling pathway
• cell-cell signaling
• multicellular organismal development
• blood coagulation
• regulation of cell shape
• extracellular matrix organization
• neutrophil chemotaxis
• toll-like receptor 4 signaling pathway
• innate immune response
• regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation
• regulation of immune response

• leukocyte migration
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид Человек Мышь
Entrez 3689 16414
Ensembl ENSG00000160255 ENSMUSG00000000290
UniProt P05107 P11835
RefSeq (мРНК) NM_000211 NM_008404
RefSeq (белок) NP_000202 NP_032430
Локус (UCSC) Chr 21:
46.31 – 46.35 Mb		 Chr 10:
77.53 – 77.57 Mb
Поиск в PubMed Искать Искать

Интегрин бета-2 (CD18) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB2.

Функции[править | править код]

Интегрин бета-2 является одним из компонентов гетеродимерных клеточных рецепторов. Он входит в состав нескольких рецепторов. Интегрин альфа-L/бета-2 является рецептором для молекул клеточной адгезии ICAM1, ICAM2, ICAM3 и ICAM4. Интегрины альфа-M/бета-2 и альфа-X/бета-2 — рецепторы фрагмента iC3b компонента комплемента C3 и фибриногена. Интегрин альфа-X/бета-2 распознаёт аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин в альфа-цепи фибриногена. Интегрин альфа-M/бета-2 распознаёт пептиды P1 и P2 гамма-цепи фибриногена и является рецептором фактора X. Интегрин альфа-D/бета-2 — рецептор для ICAM3 и VCAM1 и запускает процесс трансмиграции нейтрофилов с помощью PTK2B/PYK2-опосредованной активации. [1]

Структура[править | править код]

Интегрин бета-2 состоит из 747 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 84,8 кДа. Основной N-концевой участок (678 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент. Внеклеточный фрагмент включает от 5 до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный фрагмент содержит 5 участков фосфорилирования.

Интегрин бета-2 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей. Он способен связываться с интегринами альфа-L, альфа-M, альфа-X или альфа-D. Взаимодействует с FGR, а также COPS5 и RANBP9.

Патология[править | править код]

Недостаточность гена ITGB2 приводит к недостаточности лейкоцитарной адгезии 1-го типа. Проявляется в повторяющихся бактериальных инфекциях и в нарушении функциональной адгезии лейкоцитов.

Адгезия[править | править код]

  • Интегрин β2 часто используется при исследовании биологической (клеточной) адгезии в рамках модели Белла [2] и её модификаций для анализа взаимодействий клетка-клетка и клетка-матрикс, пара ITGB2/ICAM-1 — одна из самых изученных в этом отношении. [3]

См.также[править | править код]

Примечания[править | править код]

  1. ↑ Uniprot database entry for CD18 (accession number P05107). Дата обращения: 6 февраля 2012. Архивировано 5 сентября 2017 года.
  2. ↑ Bell G.I. Models for the specific adhesion of cells to cells (англ.) // Science. — 1978. — May (vol. 200, no. 4342). — P. 618—627. — PMID 347575.
  3. ↑ Hubbard A.K., Rothlein R. Intercellular adhesion molecule-1 (ICAM-1) expression and cell signaling cascades (англ.) // Free Radic. Biol. Med.  (англ.) (рус. : journal. — 2000. — May (vol. 28, no. 9). — P. 1379—1386. — PMID 10924857.

Библиография[править | править код]

  • Bunting M., Harris E.S., McIntyre T.M., et al. Leukocyte adhesion deficiency syndromes: adhesion and tethering defects involving beta 2 integrins and selectin ligands. (англ.) // Curr. Opin. Hematol. : journal. — 2002. — Vol. 9, no. 1. — P. 30—5. — doi:10.1097/00062752-200201000-00006. — PMID 11753075.
  • Roos D., Law S.K. Hematologically important mutations: leukocyte adhesion deficiency. (англ.) // Blood Cells Mol. Dis.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 27, no. 6. — P. 1000—1004. — doi:10.1006/bcmd.2001.0473. — PMID 11831866.
  • Gahmberg C.G., Fagerholm S. Activation of leukocyte beta2-integrins. (англ.) // Vox Sang.  (англ.) (рус. : journal. — 2003. — Vol. 83 Suppl 1. — P. 355—358. — PMID 12617168.
  • Schymeinsky J., Mócsai A., Walzog B. Neutrophil activation via beta2 integrins (CD11/CD18): molecular mechanisms and clinical implications. (англ.) // Thromb. Haemost.  (англ.) (рус. : journal. — 2007. — Vol. 98, no. 2. — P. 262—273. — PMID 17721605.

Ссылки[править | править код]

Источник — https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=Интегрин_бета-2&oldid=123708300